Enzymhæmmere
Læg en besked
Stoffer, der kan reducere den katalytiske aktivitet af enzymet uden at forårsage denaturering af enzymproteinet, omtales samlet som inhibitorer af enzymet [5]. De fleste inhibitorer binder sig til de nødvendige grupper i og uden for enzymaktivitetscentret og hæmmer derved den katalytiske aktivitet af enzymet. Enzymaktiviteten blev genvundet efter at inhibitoren var fjernet. Hæmningen af enzym kan opdeles i irreversibel hæmning og reversibel hæmning i henhold til graden af tæt kombination af inhibitor og enzym.
1. Irreversible inhibitorer er hovedsageligt kovalent bundet til enzymer
Inhibitorer af irreversibel inhibering kombinerer sædvanligvis med de nødvendige grupper på enzymets aktive center ved kovalente bindinger for at inaktivere enzymet. Denne inhibitor kan ikke fjernes ved dialyse, ultrafiltrering og andre metoder.
2. Ikke-kovalent binding af reversible inhibitorer til enzymer og/eller enzymsubstratkomplekser
Reversible hæmningsinhibitorer kan reversibelt binde til enzym- og/eller enzymsubstratkomplekset gennem ikke-kovalente bindinger for at reducere eller eliminere enzymaktiviteten. Inhibitoren kan fjernes ved dialyse eller ultrafiltrering. Her er tre almindelige reversible hæmmende virkninger.
1) Konkurrencehæmning
Strukturen af inhibitoren svarer til substratets struktur, som kan konkurrere med substratet om enzymets aktive center og dermed forhindre enzymet i at kombinere med substratet og danne mellemprodukter.
2) Ikke-konkurrerende hæmning
Nogle inhibitorer kombineres med essentielle grupper uden for enzymets aktive center, hvilket ikke påvirker kombinationen af enzymet og substratet. Der er ingen konkurrence mellem substrat og inhibitor. Imidlertid kan enzymsubstrathæmmerkomplekset (ESI) ikke frigive produktet yderligere [6].
3) Konkurrencebegrænsende hæmning
Sådanne inhibitorer binder sig kun til de mellemprodukter (ES), der dannes af enzymer og substrater, hvilket resulterer i et fald i mængden af mellemprodukter. På denne måde reduceres mængden af produkter omdannet fra mellemprodukter, og mængden af dissocierede enzymer og substrater fra mellemprodukter reduceres også
